ウエスタンブロッティングのことで質問します。シグナル強度を定量してある蛋白質のサンプル間の増減を比較する際、論文ではよく内在性のチューブリンやアクチンで補正していますが、もしこれらの蛋白質の量が変化していたら結果が正しく評価できないと思うのですが、他により良い方法はあるでしょうか。等しい蛋白質量をアプライしていて膜のCBB染色ではどのレーンもきれいにそろって等しく見えます。蛋白質の染色を定量してそれで補正するとかも考えたのですが。それ以前に等しい蛋白質量をのせていて、CBBでも確認していて、それでも補正する必要があるのかなあとも少しおもいます。こうした問題について、投稿してレビューアーからこうしなさいと言われた経験のある方いましたら教えて下さい。 |
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