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(無題) 削除/引用 No.582-4 - 2009/06/03 (水) 17:56:55 - おお 確かに責任をもって大丈夫ですとはいえませんね。CDとかはかれるなら それで、前後でデーターを取ればよかったのかもしれませんが。 ただし、アグルとかいわいる変性したときは、疎水領域が外側に露出したりして沈殿するといったことがおおいかとおもいます。これが溶けたということは、、構造的に変化したともいえるので、もしかしたらリネイチャーしたかも と思うフシはあります。 活性とかなにか指標があればそれにこしたことはないです。もしかしたら 沈殿したタンパクが徐々にチューブに吸着して膜状になってしまって しまっているとか、、、、そんな事はないだろうと思いますが、 念のためにタンパク量見といた方がいいかもとふとおもいました。

(無題) 削除/引用 No.582-3 - 2009/06/01 (月) 19:28:57 - ;; はっきり言って、こんな質問しただけで　アホと言われます。 誰も答えることなんて出来ません。 なぜなら、タンパク質によって全く性質が異なるからです。

(無題) 削除/引用 No.582-2 - 2009/05/31 (日) 11:15:55 - ami ＞また、このタンパク質に活性は保持されているのでしょうか？ アッセイしてみるよりなし

凝集タンパク質の溶解 削除/引用 No.582-1 - 2009/05/31 (日) 03:17:15 - haru いつもお世話になっております。 以前「精製タンパク質の凝集」という題名で質問させて頂きましたが、 その節は、たくさんの貴重なご意見ありがとうございました。 以前の質問に少し関連するのですが、Hisタグ付きのタンパク質を 20mM Na-phosphate(pH7.0), 270mM NaCl, 150mM imidazole のバッファーで精製し、凍結融解したところ凝集してしまったのですが、４℃でそのまま ２日間置いておいたところ沈殿が無くなっていました。 これは、フォールディングが変になって凝集していたタンパク質が 自然にリフォールディングしたのでしょうか？ また、このタンパク質に活性は保持されているのでしょうか？ 勉強不足で大変申し訳ありませんが、ご意見頂けないでしょうか？ よろしくお願い致します。

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