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(無題) 削除/引用 No.3201-5 - 2010/09/15 (水) 00:47:43 - おお シフトするレンジですが、例えばリン酸はかなり電離度が高いと思います。それで1つ二つネガティブチャージが増えてそれだけのシフトです。なのでリジンのアセチルかもどの程度か想像がつくと思います。そもそもpIがリジンに近かったらリジンがつぶれてもほとんど影響無いかもしれませんね。 くわえてポリグルタミン化であればけっこうな数の電荷が加わる可能性がありますね。分子量も動くかもしれません。

(無題) 削除/引用 No.3201-4 - 2010/09/15 (水) 00:17:32 - ATGC 荷電を持ったアミノ酸残基におこるような修飾だと等電点が変化する事が多いね。(アセチル化とか).。それとかほかに硫酸化とかもADPリボシル化も負電荷入れるかな。2-Dで横にスポットがばーっと並ぶやつはよくみるけど、あれは古い試薬由来の分解してできた変なものが蛋白質に何かしたアーティファクトとかのこともあるらしいから一応そのことも可能性として気をつけた方がいいらしい。翻訳後修飾はものすごいいっぱいけどみんなが一生懸命研究してのはそのごく一部だししまだみつかってない未知のものもあるとおもう。非酵素的な修飾も入れたらもっとある。とりあえずposttranslational modificationsとproteomicsとreviewでパブメドのやつに入れればばーっとレビュアチクルでてくるからそこから適当な長さのを読んで勉強ください。

(無題) 削除/引用 No.3201-3 - 2010/09/15 (水) 00:16:50 - うーん 塩基性タンパク質ヒストンと、minus chargeを持つDNAとの結合強度は、ヒストンがアセチル化されると弱まりますよね。なぜでしょう。 リジンの持つアミノ基がアミド化されますのでヒストンの持つ塩基性の強さが弱まり、そのためヒストンとDNAとの結合が弱まります。つまり、クロマチン構造が緩くなりRNA polや転写因子などrecruitされやすくなります。っておおさんと同じこと言ってますね。。 私は、糖鎖生物学が専門ですので、糖修飾でも変わりますよ。 たとえば、シアル酸という糖が付いても大きく変わります。

(無題) 削除/引用 No.3201-2 - 2010/09/15 (水) 00:03:28 - おお 電荷があるアミノ酸が修飾されて、ニュートラルになったばあい。電荷のないアミノ酸が修飾され電荷を持った場合、アミノ酸に複数の電荷をもち得るものが追加された場合。 反対の電荷を持つような修飾が起こった場合。 末端のアミノ酸が削れて総電荷が変わった場合,N末やc末の修飾の付加および修飾の解除、、、場合によっては、酸化および還元。 電荷に変化がありそうなものすべてです。なので、まず修飾にどんな修飾があってそれで電荷が代わるかご自分の目で確かめられるといいかと思います。 例えばリジンがアセチルかされるとどうなりますか?

等電点を変化させる翻訳後修飾について 削除/引用 No.3201-1 - 2010/09/14 (火) 23:45:51 - niko 二次元電気泳動において横に複数のスポットがあり、リン酸化などの翻訳後修飾であることは分かるのですが、リン酸化以外にどういった翻訳後修飾が等電点を変化させるのか、よく分かりません。 例えばリン酸化は一般にpH 0.05 〜pH 1.0というレンジで酸性側にシフトするなど、この他の翻訳後修飾がどのような範囲でどちら側に変化させるのか？情報がありましたら教えてください。（とにかく等電点を変化させる翻訳後修飾の種類だけでも知りたいです） よろしくお願いします。

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