ちょっと不思議に思いましたので書き込むことにしました。
ユビキチン化はタンパクの分解に関与していて、ユビキチンがタンパクに
重合していくと速やかにプロテアソームで分解されるというのが
一般的な理解だと思います(モノユビキチネーションがシグナル
局在に関与しているというのをのぞいて)。
確かにタンパクのユビキチネーションを検出するには、通常の
ライセイトでは難しく、プロテアソームインヒビターをつかって
検出をすることがよくあると思います。
しかしながら細胞のライセートをユビキチンの抗体でWBすると、
ゲルのトップからスメアーに強いシグナルがみられます。
これらのユビキチン重合体(多分重合体)は速やかに分解されずに
残っているのでしょうか?
たんぱく質に重合したあとのでユビキチネーションではずれた
ものなのでしょうか?
ユビキチン化される個々のたんぱく質では分解のためユビキチン化した
ものの検出が難しい場合があるのに、なぜユビキチンで容易に重合体が
検出できるのかちょっと不思議に思いました。
抗体の検出感度とかもあるのでしょうか、、、確かに重合していると
ユビキチン抗体のエピトープの数が増えますけど、、、、、 |
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