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(無題) 削除/引用 No.5744-3 - 2017/02/12 (日) 04:23:46 - バッファー交換 おお 様 返信ありがとうございます。 このタンパク質をゲルシフトアッセイで用いるため、アルギニンなどを添加することは、出来ませんが、デタージェントは、検討してみます。 また、原理は分かりませんが、透析の際の外液のイミダゾール濃度を段階的に下げるという方法で成功した例もあるようなのですが、こちらも試してみる価値はあるのでしょうか？

(無題) 削除/引用 No.5744-2 - 2017/02/08 (水) 04:59:28 - おお イミダゾールが蛋白の構造の安定性に寄与しているという話があります。作用はおそらくアルギニンが蛋白の構造の安定性に寄与しているのと同じだろうと推測されているようです。イミダゾールがじゃまにならなかったらそのまま使うか、イミダゾール OR アルギニン１００mMぐらいの外液で透析するといいかもしれません。デタージェントは使えませんか？

バッファー交換について 削除/引用 No.5744-1 - 2017/02/07 (火) 20:06:04 - バッファー交換 こんにちは。私は今、レギュレータータンパク質を、用いて実験を行っています。 hisーtag付きの本タンパク質を溶出バッファー20mM KPB＋500 mM NaCl＋ イミダゾール（pH7.6）を用いてNiカラムで精製したのち、透析膜を用いて、濃縮とバッファー交換を行っています。pegで、濃縮をかけている時には沈殿が見られないのですが、20mM KPB＋500 mM NaCl（pH7.6）でバッファー交換を行うとタンパク質の沈殿が生じてしまいます。この原因として、どのようなものが考えられるのでしょうか？また、どのように解決すれば良いでしょうか？よろしくお願いします。

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