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(無題) 削除/引用 No.3191-3 - 2014/07/07 (月) 12:46:15 - MAMA >>素人ですが何か。さん 貴重なご意見ありがとうございます。 プロテオミクスを使った解析も検討して見ようと思います。 出来れば分子生物学的手法（プロテオミクスも含まれているかもしれませんが）でどうにかしたいのですが。。。

(無題) 削除/引用 No.3191-2 - 2014/07/04 (金) 20:59:52 - 素人ですが何か。 専門じゃないのであんまりよく知らないですが、ユビキチンはGGの隣がRだからそのユビキチン化蛋白質をトリプシンで分解すると、得られたたくさんのペプチド断片の中に、ペプチドのなかのKに側鎖にGGがくっついたへんな形のペプチド断片(シグネチャーペプチドとかいうやつ？）があるとおもうので、トリプシン分解で得られたこれらの断片をまとめてLC-MS/MSで分析すればどこのKにGGがついてるかは分かるみたいな話は昔proteomicsの講義で聞いた気がします。

ユビキチン化のリシン残基決定 削除/引用 No.3191-1 - 2014/07/04 (金) 18:41:57 - MAMA 現在ユビキチン化の実験をしており、疑問に思ったことがありますのでご助言ください。 あるタンパクのユビキチン化を発見したため、そのユビキチン化がどのリシン残基を使ってポリユビキチン化されているのか確かめようと考えています。 良く用いられる系としましてはユビキチンのリシン残基７つのうち１か所だけアルギニンに変えた物、または１つだけWTのままで残りの６つがアルギニンの物を使って実験するかと思います。 その際、プロテアソームインヒビターを入れて実験している報告が多数ありますが、プロテアソームインヒビターを入れるということはK４８のユビキチン化を見据えた実験系なのでしょうか？その他のK63などはプロテアソームによる分解には関与しないと思われますが、例えばプロテアソームインヒビターを入れてK４８以外の（K６、K２７、K２９、K３３、K６３）ユビキチン化が検出されれば４８を介さないがプロテアソームによる分解を受けるものと考えても良いのでしょうか？ ご助言よろしくお願いします

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