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(無題) 削除/引用 No.12161-3 - 2024/02/16 (金) 09:48:20 - おお サイトのOverviewにはトリプシン切断を行って、、、と解説がありましたが、多分一般的なMSの説明を簡略的に書いただけかもしれません。 データーベース化しているのでいろいろな実験を集めているように思いますが、それぞれの実験でプロテアーゼを使い分けしている可能性があるのかなと今は想像しています。 https://www.promega.com/products/mass-spectrometry/proteases-and-surfactants/chymotrypsin_-sequencing-grade/?catNum=V1061 これを見ると大体直前のアミノ酸と合うのかなという気がしてきました。 ありがとうございます。

(無題) 削除/引用 No.12161-2 - 2024/02/15 (木) 18:59:08 - い そのサイト見れないので想像ですが、Trypsinだけで切断してるのでしょうか。トリプシンだけだと生成するペプチド断片が大きいものが多いときは、キモトリプシンやその他のプロテアーゼも併用することもしばしばありますし、またトリプシン製品でも純度によってはマイナーながらもキモトリプシン様活性も示すこともあるかもしれないですし。

KやRの後ろで切れてないMSのペプチドフラグメント 削除/引用 No.12161-1 - 2024/02/15 (木) 05:23:01 - おお peptideatlas.org/ こういうサイトがありまして、MSデーターを集めてデーターベース化して、発現している蛋白やその配列をMSレベルで分析しているのですが、 たとえば、 db.systemsbiology.net/sbeams/cgi/PeptideAtlas/GetProtein?atlas_build_id=572&protein_name=P24928&action=QUERY ちょっとスクロールダウンして Distinct Observed Peptides (1023)のところに観察されたペプチドのリストがのっています。 KやRのあとから始まるペプチドが多くありますが、KやR以外のものも結構見つかります。 表のPreAAのところですけど、D、P、Q、E、S、N、F、I、Yとかあります。ペプチドの末端も絶対的にKやRでないようにも見えます。もちろんそんなに綺麗に行くもんでもないんでしょうけど、そうなるとたとえばMの先になにもないからそこがFirstMetだと言い切るのにどれくらい影響するのかとかも気になります。内在性のプロテアーゼできれたものとかも含まれたりするということですかね。それともプロセスの間に変な切れ方をするのが交じるってことでしょうか。

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