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(無題) 削除/引用 No.11293-3 - 2023/03/23 (木) 14:20:56 - TeS The type, amount and arrangement of secondary structures can affect the ease of folding by influencing the stability, flexibility and designability of the protein. For example, some studies have suggested that: * The presence of more beta sheets than alpha helices can increase the stability and designability of the protein, as beta sheets have more inter-strand hydrogen bonds and can form more compact structures. * The presence of more alpha helices than beta sheets can increase the flexibility and foldability of the protein, as alpha helices have more intra-helix hydrogen bonds and can accommodate more side-chain variations. * The arrangement of secondary structures can affect the contact order and circuit topology of the protein, which are related to the folding time scale and kinetic pathways. Proteins. 2006 Feb 1;62(2):411-20. doi: 10.1002/prot.20766.

(無題) 削除/引用 No.11293-2 - 2023/03/23 (木) 14:14:40 - おお アミノ酸の構成を無視するなら、隣合わせになっている構造が折り畳まれると思うけど、ヘリックスなんてどう折り畳まれるかは、外に飛び出てるアミノ酸残基が相互作用する訳だから、それらが何の影響も与えないとしたなら、独立したヘリックスにしかなりようがないのでは。

タンパク質の折れたたまり易さ 削除/引用 No.11293-1 - 2023/03/23 (木) 13:11:20 - タンパク質 タンパク質のフォールディングに関しての質問です。 アミノ酸組成にもよると思いますが、二次構造の種類や量、配置を見て、 概ねのフォールディングのしやすさの予想を立てることはできますか。 絶対的な予想ではなく、相対的に見て、アミノ酸組成の影響を考慮しないとすると二次構造からこっちの方がフォールディングしやすいみたいな感じです。 もし、何か文献がありましたら、紹介していただけると幸いです。 よろしくお願いします。

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