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(無題) 削除/引用 No.608-4 - 2008/02/05 (火) 11:14:12 - 奴隷 自己リン酸化アッセイでどのようにしてそのセリン残基のリン酸化を評価しておられるかによりけりですが、自己リン酸化部位が何カ所かあって、今回変異を導入されたセリン残基もその一つであるという可能性はないですか。

(無題) 削除/引用 No.608-3 - 2008/02/04 (月) 19:41:12 - ats 想像の域を出ませんが、アミノ酸置換部位が活性中心から離れているとしても、全体的な「構造的にはあまり変化が無」くても活性中心の構造変化は反応性を変えるほどある、もしくは活性が発揮されるときの構造変化に影響がでる可能性もあるでしょう。もしくは、自己リン酸化でなくても他者にリン酸化される可能性もあるのでは？

訂正させてください。 削除/引用 No.608-2 - 2008/02/01 (金) 08:59:01 - アンピシリン スレオニンと表記しましたがセリンの間違いでした。すいません。

アラニン（グルタミン酸）置換による活性の低下(上昇）について 削除/引用 No.608-1 - 2008/02/01 (金) 08:53:27 - アンピシリン いつもお世話になっています。気になることがあるので質問させてください。 あるキナーゼの自己リン酸化部位と考えられたスレオニン部位（付近のアミノ酸配列は･･･MEEESWRGI･･･となっています。)をアラニン(グルタミン酸)に置換したところキナーゼ活性が低下(上昇)しました。当初は自己リン酸化による立体構造の変化の阻害だと考えていましたが、自己リン酸化アッセイで調べてみたところその部位は自己リン酸化サイトではないことがわかりました。ではなぜ活性に変化があったのか…と今悩んでいます。特に、アラニンはスレオニンにヒドロキシル基がないぐらいで構造的にはあまり変化が無いのになぜ活性に変化が見られたのか、と指摘されますますわけがわからない状況です。もし何かご意見があればよろしくお願いします。ちなみに大腸菌はDH-５α、TOYOBOのMUTAGENESIS−Kitと変異を導入したプライマーを用いて塩基置換をしました。

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