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(無題) 削除/引用 No.2612-7 - 2009/01/10 (土) 04:49:05 - 名無し アミノ酸残基の様々な修飾は、最近はペプチド断片のLC/MS/MS分析の過程でかなりのところまで分かるらしいです。この領域のプロの人に依頼するのがいいと思います。

(無題) 削除/引用 No.2612-6 - 2009/01/09 (金) 09:53:09 - EcoRI 皆様、ありがとうございます。

(無題) 削除/引用 No.2612-5 - 2009/01/08 (木) 18:25:22 - 奴隷頭 仰っておられるように、アミノ酸配列がわかってからの問題ですから、PTH-アミノ酸が既知アミノ酸の位置に検出されないサイクルがあればそこが修飾残基です。

(無題) 削除/引用 No.2612-4 - 2009/01/08 (木) 18:02:45 - ザンギ 修飾アミノ酸はペプチドシーケンサでは通常では検出できないので、そのサイクルのフラクションを回収して質量分析にかけるのが手っ取り早い気がしますが、量をとるのは大変かもしれませんね。 ペプチドシーケンサと質量分析計の両方作ってる島津製作所あたりで相談にのってくれないでしょうか。 限定分解して短いペプチドになってればNMRとか他の方法も使えるかもしれませんね。

(無題) 削除/引用 No.2612-3 - 2009/01/08 (木) 13:14:07 - EcoRI ザンギ様、ありがとうございます では、そのような場合、どのような方法で配列を決定するのでしょうか？ 質量分析やレクチンブロットを行うのでしょうか？

(無題) 削除/引用 No.2612-2 - 2009/01/08 (木) 13:01:04 - ザンギ その通り。

修飾されたタンパク質のアミノ酸配列解析 削除/引用 No.2612-1 - 2009/01/08 (木) 11:24:27 - EcoRI いつも大変お世話になっております 糖鎖の付加を受けたAsnやSer, Thr、また、リン酸化を受けたTyrを含むタンパク質の アミノ酸配列を解析する場合、 修飾を受けたアミノ酸は、修飾を受けないアミノ酸と物性が変わっていると考えられ、 エドマン分解が起こりにくいとか、PTH-アミノ酸の溶出時間が変わって、配列を同定しにくい といったことがおこるのではないか、と考えたのですが、 実際のところはどうなのでしょうか？ 糖鎖付加やリン酸化といった修飾を受ける、とわかっているタンパク質を扱ったことがないので、 今まで真剣に考えなかったのですが、どうなるのでしょうか？ よろしくお願い致します。 （翻訳後修飾を有無、というのは、アミノ酸配列がわかってからの問題なので、 それとわかっているタンパク質のアミノ酸配列を解析することはあまりされない とは思います。）

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