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(無題) 削除/引用 No.2253-10 - 2008/11/12 (水) 12:09:14 - AP >αＣが自由回転といっていいのでしょうか？ 折りたたみが完了した状態では、自由ではないでしょうね。一番安定する向きに決まってしまうでしょう。自由回転という表現は生化学の教科書の受け売りですが、たとえばαヘリックスの側鎖が、アルファ炭素の回転で自由に外側を向いたり内側を向いたりということを意味しているのではないと思います。 飜訳中のペプチドや変性したタンパク質を考えたとき、ペプチド結合平面は回転できず、回転可能なアルファ炭素が、側鎖の位置取りが安定するような向きに回転して折りたたまれるということをイメージしているのですが。

(無題) 削除/引用 No.2253-9 - 2008/11/12 (水) 12:06:34 - おお >[Re:8] うううさんは書きました : > ペプチド結合のトランスをシスにするには、相当のエネルギーが必要そうです。 > 具体的には言えませんが、水素と酸素の立体障害によるものですから・・・。 > シス構造を積極的にとるということは、考えにくいです。エネルギーを与えていっても、シスをとる前にさきに加水分解しそうです。 > カナマイシンさんの示していただいた解説によると、 ペプチド結合のN、C、O間での電子の共鳴と書かれています。 cisがたは立体障害もあり、少しトランス型より不安定と書いています。 トランス型85kJ/mol、cisがた77kJ/molぐらいの共鳴エネルギーとかかれています。 どんなもんでしょうか、、、、

(無題) 削除/引用 No.2253-8 - 2008/11/12 (水) 11:18:44 - ううう ラマチャンドランプロットなんかを考えるとαＣが自由回転といっていいのでしょうか？ 相当好みがありそうな気がします。αCはsp3混成オービタルをもっていますので、 常にほぼ四面体構造をとるわけで。ψ、φに好みがあるということは、 側鎖の位置もある程度きまりそうな。 もっとも、まわりの環境が無視できて、自由エネルギーがとても高いと考えた場合は、自由回転といっていいのかもしれませんが。 ペプチド結合のトランスをシスにするには、相当のエネルギーが必要そうです。 具体的には言えませんが、水素と酸素の立体障害によるものですから・・・。 シス構造を積極的にとるということは、考えにくいです。エネルギーを与えていっても、シスをとる前にさきに加水分解しそうです。

(無題) 削除/引用 No.2253-7 - 2008/11/12 (水) 10:24:06 - おお >[Re:6] APさん >[Re:5] カナマイシンさん ありがとうございました。 なる程誤解が解けたというか、なまじ記憶のなかにある断片を 組み合わせてファンタジーを作り上げていたような、、、 でも細かい点ではこんがらがりますね、、、 ペプチド平面ですが、、この安定性はどの程度のもんかなぁ なんて思いました、、好熱性のせいぶつではどうかとか、、 あとリネーチャーとよくいいますが、この平面が一度壊せる ようならやりやすいと思うのですが、そういうふうな観点 で説明しているものを聞いたことがない気がします。 DNAのようにボイルしてゆっくり冷やすとかできそうな きがしてきました。でも実際温度をいじる人はあまりないなあ、、

(無題) 削除/引用 No.2253-6 - 2008/11/07 (金) 17:31:12 - AP 私も相当こんがらがっています。 >トランスではなくシスでした。 カナマイシンさんの書き込みをぽちっと押したら、やっぱり、トランスが正解ですね。 >O-H間の水素結合や、立体障害の関係から一番安定で、 これは全くの勘違いで、ペプチド結合平面のトポロジー自体には関係なかったです。各ペプチド結合と、4つはなれたペプチド結合とに水素結合力（-C-Oと-N-H間）が働きヘリックス構造が安定化するというはなしやなんかとconfuseしていました。

(無題) 削除/引用 No.2253-5 - 2008/11/07 (金) 16:24:42 - カナマイシン 答えになるのかはわからないですが、 こちらのページが理解に（意外と）役立つ気がします。 分子模型まではいかないかもしれませんが。 http://ja.wikipedia.org/wiki/二次構造 こちらも勉強させていただいております。

(無題) 削除/引用 No.2253-4 - 2008/11/07 (金) 03:21:19 - おお 何か私の中で誤解があるようですね。 もう一度確認してみることにします。 分子模型組みたいきぶんです。手元にないですが。 立体は頭の中ではこんがらがります、、、 そっちの障害の方がおおきいかも、、、

(無題) 削除/引用 No.2253-3 - 2008/11/06 (木) 23:38:01 - AP >C=N間の共鳴二重結合相当をはさんでCOのOと、NHのHがトランスにくるのが、 トランスではなくシスでした。

(無題) 削除/引用 No.2253-2 - 2008/11/06 (木) 17:02:48 - AP またまた、専門家ではない人間の教科書レベルの知識で失礼しますが、 >ペプチド結合は、その部分だけであれば、自由に回転できる構造ですが、 実際のタンパク質のペプチド結合はアミノ酸同士の平面が障害となる のであまり自由度は高くないと言われています。 ペプチド結合は構造式上こそ、-CO-NH- の単結合で自由に回転できるように思ってしまいますが、実際はC-N間の結合はC=Oの二重結合と共鳴状態であり、二重結合と同様、回転はできません。C, O, Nが同一平面に固定された状態です。同一平面であれば180°の回転関係にある二平面が可能かというとそうではなく、C=N間の共鳴二重結合相当をはさんでCOのOと、NHのHがトランスにくるのが、O-H間の水素結合や、立体障害の関係から一番安定で、どのように合成されたかにかかわらず、基本的にはこれに落ち着くはずです。これが自然に連なったのが右巻き螺旋のαヘリックスです。 ただし、α-C（つまりアミノ酸側鎖のつく炭素）はペプチド結合の作る平面と平面の間のジョイントに相当し、この炭素はペプチド骨格の中で唯一回転自由（カルボキシル基のCとアミノ基のNとは単結合）です。したがって、ペプチド結合が形成されたあとでも、側鎖の位置取りは自由で、その構造や大きさで決まってくるものだと理解しています。 答えになっているでしょうか、

タンパク質のペプチド結合の自由度 削除/引用 No.2253-1 - 2008/11/06 (木) 13:13:43 - おお ペプチド結合は、その部分だけであれば、自由に回転できる構造ですが、 実際のタンパク質のペプチド結合はアミノ酸同士の平面が障害となる のであまり自由度は高くないと言われています。 さて、このような障害があると、平面同士がぶつかり合うわけですから、 ペプチド結合の一方のアミノ酸を固定した場合180度以下でしか回転 できないことになります。そうするとペプチド結合ができてしまってから ではどうしても取れない構造ができるように思えます。 実際リボソームは一定の向きでペプチドを結合しているのでしょうか? そうでなければ合成の方法で向きが変わったものができたり(たとえば 大腸菌のリコンビナントと同じ遺伝子がしんかく生物での比較とか)す るのでしょうか? 化学合成の場合はどうなるのでしょうか。

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