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推測ですが、 削除/引用 No.1990-6 - 2008/10/20 (月) 14:49:46 - ポスドク 私もMG132を使って実験をしているものです。 私も、おおさんと同じこと(＞例えばユビキチンの減少、E2やE3が基質についたままなので次のサイクルにはいれないとか、、、、)を考えています。 現在、それについて言及している論文を調査中ですが、見つかりません。 どなたかご存知の方はいらっしゃいませんか？

(無題) 削除/引用 No.1990-5 - 2008/09/23 (火) 01:57:13 - おお >[Re:4] 名無しさんは書きました : > その蛋白質がub-proteasome系で比較的すみやかに分解される半減期の短い蛋白質ならば、MG132でproteasomeの阻害されることにより、合成の方は元どうりで分解のほうに抑制がかかって結果として、蛋白質量が増えたのではないかと思います。 確かにごく自然でわかり易い説明です。私もそう書こうと思ってちょっとちゅうちょしました。ユビキチン化と、たんぱく質分解は一連のプロセスですが、違うステップですので、もう少し具体的な説明がないかと思ったわけです。例えばユビキチンの減少、E2やE3が基質についたままなので次のサイクルにはいれないとか、、、、

(無題) 削除/引用 No.1990-4 - 2008/09/22 (月) 16:56:17 - 名無し その蛋白質がub-proteasome系で比較的すみやかに分解される半減期の短い蛋白質ならば、MG132でproteasomeの阻害されることにより、合成の方は元どうりで分解のほうに抑制がかかって結果として、蛋白質量が増えたのではないかと思います。ごく自然な結果と思いますがいかがでしょうか。生化学はあまり詳しくないのでもしかすると間違っているかもしれませんがMG132はproteasome 以外のproteaseも阻害しますと学校で習ったような記憶があります。だからこの蛋白質がproteasome だけでなくて他のproteaseの基質でもある可能性も残ると思います。時間があればlactacystinなどでも見てみたらどうでしょうか。

(無題) 削除/引用 No.1990-2 - 2008/09/21 (日) 04:51:53 - おお たんぱく質に結合したユビキチンは、脱ユビキチンにより再利用されるそうですので、ユビキチン化したたんぱく質が蓄積することによって、ユビキチンが不足するからと思えますが、、、

MG132でバンドが増えることについて 削除/引用 No.1990-1 - 2008/09/21 (日) 03:45:07 - よし ユビキチン化タンパク質について研究をしています。細胞にプロテアソーム阻害剤のMG132を添加すると、ユビキチン化によって分子量が増えたバンドだけでなく、もとのタンパク質に由来するバンドも増えます。MG132はユビキチン化タンパク質の分解を抑えるのに、なぜユビキチン化されていないタンパク質も増やすのでしょうか？

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