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(無題) 削除/引用 No.4359-4 - 2007/06/06 (水) 07:19:42 - 名無し 蛋白質分子同士がつながるのはs-s以外でもいくつかあるとおもうたとえばそれは教科書的なやつだとコラーゲンのリジンがアルデヒドになってそばのリジンのアミノと反応してくっつくやつとかみたく生理的に重要なのもあるしチロシン２量体化みたくフリーラジカルとかの分子傷害で起こるのもある。あとそうじゃなくてもSDS-PAGEで変性条件下でも離れにくいときとかもたまにあってそれはAβとかみたく蛋白質どうしがなんかすごい強くくっついてたり蛋白質の量に対してSDSが不足していたりとかするとなるでそういうときはSDSの濃度あげて蛋白質の濃度下げるとかSDS入れて１ばんくらい室温でほっとくとかすると少し変わる時ある。あとすごい疎水性強い膜蛋白質とかは下手に加熱処理したりとかするとSDSとかあっても固まってしまうやつとかあるので気をつけなさいとすごい前に習った。

(無題) 削除/引用 No.4359-3 - 2007/06/05 (火) 23:26:03 - PAGE SDSでタンパク質が変性しているからだと思います。 SDSでの変性下でも2量体であるならその結合はジスルフィドでしょう。

単量体が検出されるものですよね？ 削除/引用 No.4359-1 - 2007/06/05 (火) 22:47:00 - SA 今まであまり考えたことがなかったんですが、ちょっと気になることがあるのでお聞きします。すごく初歩的なことだとは思うのですが。 ２量体で機能しているタンパクをwestern blottingで検出するとき、検出されるバンドは必ず単量体ですよね？ 還元状態で電気泳動するからですか？

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